Перейти до вмісту

Інтерлейкін

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.

Інтерлейкіни (ІЛ) — це група цитокінів, які експресуються та виділяються лейкоцитами, а також деякими іншими клітинами організму. Геном людини кодує більше 50 інтерлейкінів і споріднених ним білків.[1]

Від інтерлейкінів в першу чергу залежить функція імунної системи. Були описані рідкісні дефіцити деяких інтерлейкінів, усі вони характеризуються аутоімунними захворюваннями або імунною недостатністю. Більшість інтерлейкінів синтезується Т-хелперами, а також моноцитами, макрофагами та ендотеліальними клітинами. Вони сприяють розвитку і диференціюванню Т- і В-лімфоцитів, а також кровотворних клітин.

Також відомо, що рецептори інтерлейкіну на астроцитах у гіпокампі беруть участь у розвитку просторової пам'яті у мишей.[2]

Історія та назва

[ред. | ред. код]

Назва «інтерлейкін» була впроваджена в 1979 році, на заміну багітьох іншиї назв, які різні дослідницькі групи використовували для позначення родини білків інтерлейкіну 1: фактор активації лімфоцитів, мітогенний білок, фактор заміщення Т-клітин III, фактор активації В-клітин, фактор диференціювання В-клітин і «Гайдикін» та інтерлейкіну 2 (TSF тощо). Це рішення було прийнято під час другого міжнародного семінару з лімфокінів у Швейцарії (27–31 травня 1979 р. в Ерматінгені).[3][4][5]

Термін «інтерлейкін» походить від (inter-) «засіб зв'язку» та (-leukin) «виробляються лейкоцитами та діють на лейкоцити». З тих пір було встановлено, що інтерлейкіни виробляються різними клітинами організму. Термін був введений доктором Верном Петкау з Університету Вікторії.

Деякі інтерлейкіни класифікуються як лімфокіни, цитокіни, що виробляються лімфоцитами, які опосередковують імунну відповідь.

Поширені сім'ї інтерлейкінів

[ред. | ред. код]

Інтерлейкін 1

[ред. | ред. код]

Інтерлейкін 1 альфа та інтерлейкін 1 бета є цитокінами, які беруть участь у регуляції імунних відповідей, запальних реакцій та кровотворення.[6] З клітинних ліній миші та людини були клоновані два типи рецепторів IL-1, кожен з яких має три позаклітинні домени, подібні до імуноглобуліну (Ig), обмежену подібність послідовності (28 %) і різні фармакологічні характеристики. Вони були названі рецепторами типу I та типу II.[7]

Інтерлейкін 1 також відіграє певну роль у центральній нервовій системі. Дослідження показують, що миші з делецією рецептора IL-1 типу I демонструють помітне погіршення залежної від гіпокампу функції пам'яті та довготривалого посилення, хоча спогади, які не залежать від цілісності гіпокампу, здається, збережені.[8][9]

Інтерлейкін 2

[ред. | ред. код]

Т-лімфоцити регулюють ріст і диференціювання Т-клітин і деяких В-клітин шляхом вивільнення секретованих білкових факторів.[10] Ці фактори, які включають інтерлейкін 2 (IL2), секретуються лектин- або антиген-стимульованими Т-клітинами та мають різні фізіологічні ефекти. IL2 є лімфокіном, який індукує проліферацію чутливих Т-клітин. Крім того, він діє на деякі B-клітини через рецептор-специфічне зв'язування[11] як фактор росту та стимулятор виробництва антитіл.[12]

Інтерлейкін 3

[ред. | ред. код]

Інтерлейкін 3 (IL3) є цитокіном, який регулює кровотворення, контролюючи виробництво, диференціацію та функцію гранулоцитів і макрофагів.[13][14] Цей білок, який існує in vivo як мономер, виробляється в активованих Т-клітинах і тучних клітинах[13][14] і активується шляхом розщеплення N-кінцевої сигнальної послідовності.[14]

Інтерлейкін 4

[ред. | ред. код]

Інтерлейкін 4 (IL4) виробляється CD4+ Т-клітинами, що спеціалізуються на допомозі В-клітинам проліферувати та піддаватися рекомбінації перемикання класів і соматичній гіпермутації. Через продукцію IL-4 клітини Th2 відіграють важливу функцію у відповідях В-клітин, які включають рекомбінацію класу перемикання на ізотипи IgG1 та IgE.

Інтерлейкін 5

[ред. | ред. код]

Інтерлейкін 5 (IL5), також відомий як фактор диференціювання еозинофілів (EDF), є специфічним для лінії цитокіном для еозинофілопоезу.[15][16] Він регулює ріст і активацію еозинофілів[15] і, таким чином, відіграє важливу роль у захворюваннях, пов'язаних із підвищенням рівня еозинофілів, включаючи астму.[16]

Інтерлейкін 6

[ред. | ред. код]

Інтерлейкін 6 (IL6), також відомий як В-клітинний стимулюючий фактор-2 (BSF-2) та інтерферон бета-2, є цитокіном, який бере участь у багатьох біологічних функціях.[17] Він відіграє важливу роль у остаточній диференціації В-клітин у клітини, що секретують імуноглобулін, а також індукує ріст мієломи/плазмоцитоми, диференціювання нервових клітин і, у гепатоцитах, реагентів гострої фази.[17][18]

Низка інших цитокінів можна згрупувати як IL6 на основі подібності послідовності.[19][20][21] До них відносяться гранулоцитарний колонієстимулюючий фактор (GCSF) і мієломоноцитарний фактор росту (MGF). GCSF діє на кровотворення, впливаючи на виробництво, диференціацію та функцію двох споріднених груп лейкоцитів у крові.[21] MGF також діє на гемопоез, стимулюючи проліферацію та утворення колоній нормальних і трансформованих пташиних клітин мієлоїдної лінії.

Інтерлейкін 7

[ред. | ред. код]

Інтерлейкін 7 (IL-7)[22] є цитокіном, який служить фактором росту для ранніх лімфоїдних клітин як В-, так і Т-клітинної лінії.

Інтерлейкін 8

[ред. | ред. код]

Інтерлейкін 8 — це хемокін, що виробляється макрофагами та іншими типами клітин, такими як епітеліальні клітини, гладком'язові клітини дихальних шляхів[23] і ендотеліальні клітини. Ендотеліальні клітини зберігають IL-8 у своїх накопичувальних везикулах, тільцях Вейбеля-Паладе.[24][25] У людини білок інтерлейкін-8 кодується геном CXCL8.[26]

Інтерлейкін 9

[ред. | ред. код]

Інтерлейкін 9 (IL-9)[27] є цитокіном, який підтримує незалежний від IL-2 та IL-4 ріст хелперних Т-клітин. Ранні дослідження показали, що інтерлейкін 9 і 7, схоже, пов'язані з еволюцією[28], а для родини інтерлейкіну 7/інтерлейкіну 9 існують записи Pfam, InterPro та PROSITE. Однак нещодавнє дослідження[29] показало, що IL-9 насправді набагато ближчий до IL-2 та IL-15, ніж до IL-7. Крім того, дослідження показало непримиренні структурні відмінності між IL-7 та всіма іншими цитокінами, що передають сигнали через рецептор γc (IL-2, IL-4, IL-7, IL-9, IL-15 та IL-21).

Інтерлейкін 10

[ред. | ред. код]

Інтерлейкін 10 (IL-10) — це білок, який пригнічує синтез низки цитокінів, включаючи IFN-гамма, IL-2, IL-3, TNF і GM-CSF, що виробляються активованими макрофагами та хелперними Т-клітинами. За структурою IL-10 являє собою білок із приблизно 160 амінокислот, який містить чотири консервативних цистеїни, що беруть участь у дисульфідних зв'язках.[30] IL-10 дуже схожий на білок BCRF1 вірусу герпесу людини 4 (вірус Епштейна-Барра), який пригнічує синтез гамма-інтерферону, і на білок E7 вірусу герпесу коней 2 (вірус герпесу коней 2). Він також схожий, але меншою мірою, з людським білком mda-7[31], який має антипроліферативні властивості в клітинах меланоми людини. Mda-7 містить лише два з чотирьох цистеїнів IL-10.

Інтерлейкін 11

[ред. | ред. код]

Інтерлейкін 11 (IL-11) — це секретований білок, який стимулює мегакаріоцитопоез, спочатку вважалося, що він призводить до збільшення виробництва тромбоцитів (згодом було показано, що він є надлишковим для нормального формування тромбоцитів), а також активує остеокласти, пригнічує проліферацію епітеліальних клітин і апоптоз, а також пригнічує виробництво медіаторів макрофагів. Ці функції можуть бути особливо важливими в опосередкуванні гемопоетичних, кісткових і слизових оболонок захисних ефектів інтерлейкіну 11.[32]

Інтерлейкін 12

[ред. | ред. код]

Інтерлейкін 12 (IL-12) — це гетеродимер із дисульфідними зв'язками, що складається з альфа-субодиниці 35 кДа та бета-субодиниці 40 кДа. Він бере участь у стимуляції та підтримці клітинної імунної відповіді Th1, включаючи нормальний захист організму від різних внутрішньоклітинних патогенів, таких як лейшманія, токсоплазма, вірус кору та вірус імунодефіциту людини 1 (ВІЛ). IL-12 також відіграє важливу роль у посиленні цитотоксичної функції NK-клітин[33][34] і роль у патологічних відповідях Th1, таких як запальні захворювання кишечника та розсіяний склероз. Пригнічення активності IL-12 при таких захворюваннях може мати терапевтичний ефект. З іншого боку, введення рекомбінантного IL-12 може мати терапевтичну користь при станах, пов'язаних з патологічною відповіддю Th2.[35][36]

Інтерлейкін 13

[ред. | ред. код]

Інтерлейкін 13 (IL-13) є плейотропним цитокіном, який може бути важливим у регуляції запальних та імунних реакцій.[37] Він пригнічує вироблення запальних цитокінів і синергізує з IL-2 у регуляції синтезу гамма-інтерферону. Послідовності IL-4 та IL-13 є віддалено спорідненими.[38]

Інтерлейкін 15

[ред. | ред. код]

Інтерлейкін 15 (IL-15) — це цитокін, який виконує різноманітні біологічні функції, включаючи стимуляцію та підтримку клітинної імунної відповіді.[39] IL-15 стимулює проліферацію Т-лімфоцитів, що вимагає взаємодії IL-15 з IL-15R альфа та компонентами IL-2R, включаючи IL-2R бета та IL-2R гамма (загальний гамма-ланцюг, γc), але не IL-2R альфа.

Інтерлейкін 17

[ред. | ред. код]

Інтерлейкін 17 (IL-17) є потужним прозапальним цитокіном, що виробляється активованими Т-клітинами пам'яті.[40] Цей цитокін характеризується своїми прозапальними властивостями, роллю у рекрутуванні нейтрофілів і значенням у вродженому та адаптованому імунітеті. IL-17 не тільки відіграє ключову роль у запаленні багатьох аутоімунних захворювань, таких як ревматоїдний артрит, алергія, астма, псоріаз тощо, але також відіграє ключову роль у патогенезі цих захворювань. Крім того, деякі дослідження показали, що IL-17 відіграє певну роль у пухлиногенезі (початковому формуванні пухлини) і відторгненні трансплантата.[41] Вважається, що сімейство IL-17 представляє окрему сигнальну систему, яка, здається, була висококонсервативною протягом еволюції хребетних.[40]

Міжнародні непатентовані назви аналогів і похідних

[ред. | ред. код]
Назва ендогенної форми Суфікс МНН до лікарської форми МНН
інтерлейкін-1 (IL-1) -накін
інтерлейкін-1α (IL-1α) -онакін піфонакін
інтерлейкін-1β (IL-1β) -бенакін мобенакін
інтерлейкін-2 (IL-2) -лейкін адаргілейкін альфа, альдеслейкін, целмолейкін, денілейкін дифтокс, пегальдеслейкін, тецелейкін, тукотузумаб целмолейкін
інтерлейкін-3 (IL-3) -плестим даніплестим, муплестим
інтерлейкін-4 (IL-4) -тракін бінетракін
інтерлейкін-6 (IL-6) -ексакін атексакін альфа
інтерлейкін-8 (IL-8) -октакін емоктакін
інтерлейкін-10 (IL-10) -декакін ілодекакін
інтерлейкін-11 (IL-11) -ельвекін опрелвекін
інтерлейкін-12 (IL-12) -додекін едодекін альфа
інтерлейкін-13 (IL-13) -тредекін цинтредекін бесудотокс
інтерлейкін-18 (IL-18) -октадекін ібоктадекін

Примітки

[ред. | ред. код]
  1. ↑ Brocker C, Thompson D, Matsumoto A, Nebert DW, Vasiliou V (Oct 2010). Evolutionary divergence and functions of the human interleukin (IL) gene family. Human Genomics. 5 (1): 30—55. doi:10.1186/1479-7364-5-1-30. PMC 3390169. PMID 21106488.
  2. ↑ Ben Menachem-Zidon O, Avital A, Ben-Menahem Y, Goshen I, Kreisel T, Shmueli EM, Segal M, Ben Hur T, Yirmiya R (Jul 2011). Astrocytes support hippocampal-dependent memory and long-term potentiation via interleukin-1 signaling. Brain, Behavior, and Immunity. 25 (5): 1008—16. doi:10.1016/j.bbi.2010.11.007. PMID 21093580.
  3. ↑ di Giovine FS, Duff GW (Jan 1990). Interleukin 1: the first interleukin. Immunology Today. 11 (1): 13—20. doi:10.1016/0167-5699(90)90005-t. PMID 2405873.
  4. ↑ Habenicht A, ред. (1990). Interleukin 1. Growth Factors, Differentiation Factors, and Cytokines. Berlin, Heidelberg: Springer. с. 85—102. doi:10.1007/978-3-642-74856-1_7. ISBN 978-3-642-74856-1.
  5. ↑ Revised nomenclature for antigen-nonspecific T cell proliferation and helper factors. Journal of Immunology. 123 (6): 2928—9. Dec 1979. doi:10.4049/jimmunol.123.6.2928. PMID 91646.
  6. ↑ Sims JE, March CJ, Cosman D, Widmer MB, MacDonald HR, McMahan CJ, Grubin CE, Wignall JM, Jackson JL, Call SM (Jul 1988). cDNA expression cloning of the IL-1 receptor, a member of the immunoglobulin superfamily. Science. 241 (4865): 585—9. Bibcode:1988Sci...241..585S. doi:10.1126/science.2969618. PMID 2969618.
  7. ↑ Liu C, Hart RP, Liu XJ, Clevenger W, Maki RA, De Souza EB (Aug 1996). Cloning and characterization of an alternatively processed human type II interleukin-1 receptor mRNA. The Journal of Biological Chemistry. 271 (34): 20965—72. doi:10.1074/jbc.271.34.20965. PMID 8702856.
  8. ↑ Ben Menachem-Zidon O, Avital A, Ben-Menahem Y, Goshen I, Kreisel T, Shmueli EM, Segal M, Ben Hur T, Yirmiya R (Jul 2011). Astrocytes support hippocampal-dependent memory and long-term potentiation via interleukin-1 signaling. Brain, Behavior, and Immunity. 25 (5): 1008—16. doi:10.1016/j.bbi.2010.11.007. PMID 21093580.
  9. ↑ Avital A, Goshen I, Kamsler A, Segal M, Iverfeldt K, Richter-Levin G, Yirmiya R (2003). Impaired interleukin-1 signaling is associated with deficits in hippocampal memory processes and neural plasticity. Hippocampus. 13 (7): 826—34. CiteSeerX 10.1.1.513.8947. doi:10.1002/hipo.10135. PMID 14620878.
  10. ↑ Yokota T, Arai N, Lee F, Rennick D, Mosmann T, Arai K (Jan 1985). Use of a cDNA expression vector for isolation of mouse interleukin 2 cDNA clones: expression of T-cell growth-factor activity after transfection of monkey cells. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 82 (1): 68—72. Bibcode:1985PNAS...82...68Y. doi:10.1073/pnas.82.1.68. PMC 396972. PMID 3918306.
  11. ↑ Cerretti DP, McKereghan K, Larsen A, Cantrell MA, Anderson D, Gillis S, Cosman D, Baker PE (May 1986). Cloning, sequence, and expression of bovine interleukin 2. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 83 (10): 3223—7. Bibcode:1986PNAS...83.3223C. doi:10.1073/pnas.83.10.3223. PMC 323485. PMID 3517854.
  12. ↑ Mott HR, Driscoll PC, Boyd J, Cooke RM, Weir MP, Campbell ID (Aug 1992). Secondary structure of human interleukin 2 from 3D heteronuclear NMR experiments. Biochemistry. 31 (33): 7741—4. doi:10.1021/bi00148a040. PMID 1510960.
  13. ↑ а б Dorssers L, Burger H, Bot F, Delwel R, Geurts van Kessel AH, Löwenberg B, Wagemaker G (1987). Characterization of a human multilineage-colony-stimulating factor cDNA clone identified by a conserved noncoding sequence in mouse interleukin-3. Gene. 55 (1): 115—24. doi:10.1016/0378-1119(87)90254-X. PMID 3497843.
  14. ↑ а б в Ymer S, Tucker WQ, Sanderson CJ, Hapel AJ, Campbell HD, Young IG (1985). Constitutive synthesis of interleukin-3 by leukaemia cell line WEHI-3B is due to retroviral insertion near the gene. Nature. 317 (6034): 255—8. Bibcode:1985Natur.317..255Y. doi:10.1038/317255a0. PMID 2413359.
  15. ↑ а б Campbell HD, Tucker WQ, Hort Y, Martinson ME, Mayo G, Clutterbuck EJ, Sanderson CJ, Young IG (Oct 1987). Molecular cloning, nucleotide sequence, and expression of the gene encoding human eosinophil differentiation factor (interleukin 5). Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 84 (19): 6629—33. Bibcode:1987PNAS...84.6629C. doi:10.1073/pnas.84.19.6629. PMC 299136. PMID 3498940.
  16. ↑ а б Milburn MV, Hassell AM, Lambert MH, Jordan SR, Proudfoot AE, Graber P, Wells TN (May 1993). A novel dimer configuration revealed by the crystal structure at 2.4 A resolution of human interleukin-5. Nature. 363 (6425): 172—6. Bibcode:1993Natur.363..172M. doi:10.1038/363172a0. PMID 8483502.
  17. ↑ а б Hirano T, Yasukawa K, Harada H, Taga T, Watanabe Y, Matsuda T, Kashiwamura S, Nakajima K, Koyama K, Iwamatsu A (1986). Complementary DNA for a novel human interleukin (BSF-2) that induces B lymphocytes to produce immunoglobulin. Nature. 324 (6092): 73—6. Bibcode:1986Natur.324...73H. doi:10.1038/324073a0. PMID 3491322.
  18. ↑ Lütticken C, Krüttgen A, Möller C, Heinrich PC, Rose-John S (May 1991). Evidence for the importance of a positive charge and an alpha-helical structure of the C-terminus for biological activity of human IL-6. FEBS Letters. 282 (2): 265—7. Bibcode:1991FEBSL.282..265L. doi:10.1016/0014-5793(91)80491-K. PMID 2037043.
  19. ↑ Hirano T, Yasukawa K, Harada H, Taga T, Watanabe Y, Matsuda T, Kashiwamura S, Nakajima K, Koyama K, Iwamatsu A (1986). Complementary DNA for a novel human interleukin (BSF-2) that induces B lymphocytes to produce immunoglobulin. Nature. 324 (6092): 73—6. Bibcode:1986Natur.324...73H. doi:10.1038/324073a0. PMID 3491322.
  20. ↑ Lütticken C, Krüttgen A, Möller C, Heinrich PC, Rose-John S (May 1991). Evidence for the importance of a positive charge and an alpha-helical structure of the C-terminus for biological activity of human IL-6. FEBS Letters. 282 (2): 265—7. Bibcode:1991FEBSL.282..265L. doi:10.1016/0014-5793(91)80491-K. PMID 2037043.
  21. ↑ а б Clogston CL, Boone TC, Crandall BC, Mendiaz EA, Lu HS (Jul 1989). Disulfide structures of human interleukin-6 are similar to those of human granulocyte colony stimulating factor. Archives of Biochemistry and Biophysics. 272 (1): 144—51. doi:10.1016/0003-9861(89)90205-1. PMID 2472117.
  22. ↑ Henney CS (May 1989). Interleukin 7: effects on early events in lymphopoiesis. Immunology Today. 10 (5): 170—3. doi:10.1016/0167-5699(89)90175-8. PMID 2663018.
  23. ↑ Hedges JC, Singer CA, Gerthoffer WT (2000). Mitogen-activated protein kinases regulate cytokine gene expression in human airway myocytes. Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 23 (1): 86—94. CiteSeerX 10.1.1.326.6212. doi:10.1165/ajrcmb.23.1.4014. PMID 10873157.
  24. ↑ Wolff B, Burns AR, Middleton J, Rot A (1998). Endothelial cell "memory" of inflammatory stimulation: human venular endothelial cells store interleukin 8 in Weibel-Palade bodies. J. Exp. Med. 188 (9): 1757—62. doi:10.1084/jem.188.9.1757. PMC 2212526. PMID 9802987.
  25. ↑ Utgaard JO, Jahnsen FL, Bakka A, Brandtzaeg P, Haraldsen G (1998). Rapid secretion of prestored interleukin 8 from Weibel-Palade bodies of microvascular endothelial cells. J. Exp. Med. 188 (9): 1751—6. doi:10.1084/jem.188.9.1751. PMC 2212514. PMID 9802986.
  26. ↑ Modi WS, Dean M, Seuanez HN, Mukaida N, Matsushima K, O'Brien SJ (1990). Monocyte-derived neutrophil chemotactic factor (MDNCF/IL-8) resides in a gene cluster along with several other members of the platelet factor 4 gene superfamily. Hum. Genet. 84 (2): 185—7. doi:10.1007/BF00208938. PMID 1967588.
  27. ↑ Renauld JC, Goethals A, Houssiau F, Merz H, Van Roost E, Van Snick J (Jun 1990). Human P40/IL-9. Expression in activated CD4+ T cells, genomic organization, and comparison with the mouse gene. Journal of Immunology. 144 (11): 4235—41. doi:10.4049/jimmunol.144.11.4235. PMID 1971295.
  28. ↑ Boulay JL, Paul WE (September 1993). Hematopoietin sub-family classification based on size, gene organization and sequence homology. Current Biology. 3 (9): 573—81. Bibcode:1993CBio....3..573B. doi:10.1016/0960-9822(93)90002-6. PMID 15335670.
  29. ↑ Reche PA (February 2019). The tertiary structure of γc cytokines dictates receptor sharing. Cytokine. 116: 161—168. doi:10.1016/j.cyto.2019.01.007. PMID 30716660.
  30. ↑ Zdanov A, Schalk-Hihi C, Gustchina A, Tsang M, Weatherbee J, Wlodawer A (Jun 1995). Crystal structure of interleukin-10 reveals the functional dimer with an unexpected topological similarity to interferon gamma. Structure. 3 (6): 591—601. doi:10.1016/S0969-2126(01)00193-9. PMID 8590020.
  31. ↑ Jiang H, Lin JJ, Su ZZ, Goldstein NI, Fisher PB (Dec 1995). Subtraction hybridization identifies a novel melanoma differentiation associated gene, mda-7, modulated during human melanoma differentiation, growth and progression. Oncogene. 11 (12): 2477—86. PMID 8545104.
  32. ↑ Leng SX, Elias JA (1997). Interleukin-11. The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 29 (8–9): 1059—62. doi:10.1016/S1357-2725(97)00017-4. PMID 9416001.
  33. ↑ Cellular and molecular immunology (вид. 7th). Philadelphia: Elsevier/Saunders. 2012. ISBN 978-1437715286.
  34. ↑ Zhang C, Zhang J, Niu J, Zhou Z, Zhang J, Tian Z (Aug 2008). Interleukin-12 improves cytotoxicity of natural killer cells via upregulated expression of NKG2D. Human Immunology. 69 (8): 490—500. doi:10.1016/j.humimm.2008.06.004. PMID 18619507.
  35. ↑ Park AY, Scott P (Jun 2001). Il-12: keeping cell-mediated immunity alive. Scandinavian Journal of Immunology. 53 (6): 529—32. doi:10.1046/j.1365-3083.2001.00917.x. PMID 11422900.
  36. ↑ Gately MK, Renzetti LM, Magram J, Stern AS, Adorini L, Gubler U, Presky DH (1998). The interleukin-12/interleukin-12-receptor system: role in normal and pathologic immune responses. Annual Review of Immunology. 16: 495—521. doi:10.1146/annurev.immunol.16.1.495. PMID 9597139.
  37. ↑ Minty A, Chalon P, Derocq JM, Dumont X, Guillemot JC, Kaghad M, Labit C, Leplatois P, Liauzun P, Miloux B (Mar 1993). Interleukin-13 is a new human lymphokine regulating inflammatory and immune responses. Nature. 362 (6417): 248—50. Bibcode:1993Natur.362..248M. doi:10.1038/362248a0. PMID 8096327.
  38. ↑ Seyfizadeh N, Seyfizadeh N, Gharibi T, Babaloo Z (December 2015). Interleukin-13 as an important cytokine: A review on its roles in some human diseases (PDF). Acta Microbiologica et Immunologica Hungarica. 62 (4): 341—78. doi:10.1556/030.62.2015.4.2. PMID 26689873.
  39. ↑ Arena A, Merendino RA, Bonina L, Iannello D, Stassi G, Mastroeni P (Apr 2000). Role of IL-15 on monocytic resistance to human herpesvirus 6 infection. The New Microbiologica. 23 (2): 105—12. PMID 10872679.
  40. ↑ а б Aggarwal S, Gurney AL (January 2002). IL-17: prototype member of an emerging cytokine family. Journal of Leukocyte Biology. 71 (1): 1—8. doi:10.1189/jlb.71.1.1. PMID 11781375.
  41. ↑ Tesmer LA, Lundy SK, Sarkar S, Fox DA (June 2008). Th17 cells in human disease. Immunological Reviews. 223: 87—113. doi:10.1111/j.1600-065X.2008.00628.x. PMC 3299089. PMID 18613831.
Вікісховище має мультимедійні дані за темою: Інтерлейкін
Отримано з https://uk.wikipedia.org/w/index.php?title=Інтерлейкін&oldid=45335295